Белки расщепляются в кишечнике

БЕЛКИ - полимеры, состоящие из аминокислот, связанных между собой пептидной связью. В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот и простейших полипептидов, из которых в дальнейшем клетками различных тканей и органов, в частности печени, синтезируются специфические для них белки.

Дорогие читатели! Наши статьи рассказывают о типовых способах решения проблем со здоровьем, но каждый случай носит уникальный характер.

Если вы хотите узнать, как решить именно Вашу проблему - начните с программы похудания. Это быстро, недорого и очень эффективно!


Узнать детали

Переваривание белков в кишечнике

Cостав и функции крови; Образование клеток; Циркуляция и свертывание; Показатели крови; Группы крови и резус-фактор. Строение костей; Строение скелета человека; Кости черепа и туловища; Кости конечностей; Переломы. Белки, которые также называют протеинами, являются основными структурными элементами человеческого тела и очень важными составляющими рациона: регулярное употребление белков необходимо для развития организма, регенерации тканей и процессов метаболизма, от которых зависит наше здоровье.

В клетках кишечника завершается расщепление аминокислот, дипептидов и трипептидов до свободных аминокислот, которые поступают в кровь. После разнесения аминокислот с током крови по организму, они комбинируются между собой, образуя белки. Фантастика Ужастики Романтика Детективы Стихи.

Статьи по медицине - в этот раздел включены статьи о методах исследования, лекарственных препаратах и других составляющих, связанных с медицинской тематикой. Необычные статьи о необычных вещах - небольшой раздел сайта в котором собраны статьи об оригинальных вещах. Статьи разных тематик. Разрешено копирование материалов сайта с активной ссылкой на страницу. В состав белков входят многочисленные основания — аминокислоты, соединенные между собой особым способом, благодаря которому образуются длинные или короткие цепи белков.

Говоря о коротких цепях, обычно имеют в виду пептиды, которые в зависимости от количества аминокислот, входящих в их состав, называются дипептадами, трипептидами. Цепь белков может быть сформирована большим количеством аминокислот: цепи могут состоять из ста аминокислот, а некоторые даже из тысячи.

Для формирования собственных белков человеческому организму нужно располагать всеми аминокислотами. Организм человека сам способен вырабатывать некоторые аминокислоты, которые называются неосновными, а другие может получать только извне, с пищей — они называются основными.

Поэтому так важно употреблять различные продукты, в состав которых входят все типы аминокислот, особенно продукты, содержащие основные аминокислоты, — большей частью это продукты животного происхождения. Когда пища проходит в тонкий кишечник, ферменты поджелудочной железы высвобождают аминокислоты, дипептиды и трипептиды, которые всасываются клетками кишечника.

Кроме того, ферменты, антитела, некоторые гормоны и многие другие элементы, играющие важную роль в регуляции функций организма, также состоят из белков. Белки всегда могут быть использованы как источник энергии. Больше всего белков содержится в мясе, рыбе, яйцах, молоке и молочных продуктах, овощах, сухофруктах, злаковых и продуктах из них. Меньшее количество белков содержат корнеплоды и некоторые фрукты.

Популярные авторы Анатомия человека Билич Г. Психология и психотерапия Фрейд З. Анатомия человека Билич Г.

Cостав и функции крови; Образование клеток; Циркуляция и свертывание; Показатели крови; Группы крови и резус-фактор.

Ферменты пищеварения

Переваривание белков в тонком кишечнике. Как только кислое содержимое желудка попадает в тонкий кишечник, в нем под влиянием низкого pH начинается секреция гормона секретина , поступающего в кровь. Секретин , в свою очередь стимулирует выделение поджелудочной железой бикарбоната, что приводит к нейтрализации HCl желудочного сока. При нейтральном значении pH в тонком кишечнике продолжается переваривание белков под действием протеиназ поджелудочной железы.

Секреция этих протеиназ стимулируется гормоном холецистокинином , продукция которого зависит от поступления в двенадцатиперстную кишку свободных аминокислот. Пищеварительный сок поджелудочной железы содержит большое количество проэнзимов эндопептидаз и карбоксипептидаз.

Эти зимогены активируются только после того, как попадут в просвет тонкого кишечника. Ключевым ферментом, ответственным за их активацию, является энтерокиназа — протеиназа, продуцируемая эпителиальными клетками двенадцатиперстной кишки.

Энтерокиназа активирует панкреатический трипсиноген посредством отщепления гексапептида NH 2 — Val — Asp 4 — Lys с N -конца этого зимогена, превращая его тем самым в активный трипсин рис. Схема, иллюстрирующая процесс активации трипсина под действием энтерокиназы. Далее активный трипсин способен автокаталитически активировать другие молекулы трипсиногена.

Более того, трипсин также действует на другие проэнзимы такие, как химотрипсиноген, проэластаза и прокарбоксипептидазы А и В рис. Поскольку трипсин играет роль общего мощного активатора панкреатических пищеварительных ферментов, в соке поджелудочной железы присутствует низкомолекулярный пептид, действующий как ингибитор трипсина и предотвращающий преждевременную активацию тех незначительных количеств трипсина, которые могут оказаться в клетках поджелудочной железы или ее протоках.

Схема, иллюстрирующая последовательность стадий секреции и активации панкреатических ферментов. Субстратная специфичность трипсина, химотрипсина и эластазы — основных панкреатических эндопептидаз — указана в табл. Панкреатические протеолитические ферменты активны только при значениях рН, близких к нейтральному, поэтому эффективность их каталитического действия зависит, как было указано выше, от секреции бикарбоната, нейтрализующего соляную кислоту желудочного сока.

Перечисленные выше эндопептидазы относят к семейству сериновых протеиназ , содержащих в активных центрах специфический остаток серина у химотрипсина это Ser , ответственный за протеолитическую активность ферментов. Характерной особенностью сериновых протеиназ является их способность необратимо ингибироваться при действии органических фторфосфатов , конкретнее, при взаимодействии остатка активного серина с диизопропилфторфосфатом см.

Полипептиды и олигопептиды, образованные в результате протеолиза под действием пепсина и панкреатических эндопептидаз, подвергаются дальнейшей деградации в просвете тонкого кишечника при участии карбоксипептидаз А и В. Эти белки являются металлоферментами, для проявления активности которых необходимо присутствие в активном центре атома Zn и, следовательно, механизм их действия должен отличаться от механизма катализа карбокси- и сериновых протеиназ.

В результате комбинированного действия панкреатических пептидаз образуются свободные аминокислоты и короткие пептиды, состоящие из аминокислотных остатков. Участие пептидаз тонкого кишечника. Поскольку секрет поджелудочной железы не содержит каких-либо заметных количеств аминопептидаз , окончательное переваривание олиго- и дипептидов зависит от функционирования ферментов щеточной каемки тонкого кишечника. Полостная поверхность плазматических мембран эпителиальных клеток кишечника особенно богата ферментами, проявляющими эндопептидазную и аминопептидазную активности, а также содержит дипептидазы с различной субстратной специфичностью.

Конечными продуктами процесса пристеночного пищеварения являются свободные аминокислоты, ди- и трипептиды. Аминокислоты и короткие пептиды способны всасываться эпителиальными клетками при помощи специфических транспортных систем. Поступающие в энтероциты ди- и трипептиды гидролизуются в цитоплазме этих клеток до аминокислот и только после этого покидают клетки, направляясь в кровяное русло.

Присутствие в цитоплазме эпителиальных клеток кишечника дипептидаз объясняет появление в воротной вене после принятия пищи практически только свободных аминокислот. Фактическое отсутствие пептидов в крови ранее служило доказательством того, что при полостном пищеварении происходит полный гидролиз белков пищи до свободных аминокислот. Однако в настоящее время установлено, что большая часть аминного азота пищи всасывается в виде простейших пептидов, которые гидролизуются внутриклеточно.

Исключение из этого общего правила составляют ди- и трипептиды, содержащие пролин или оксипролин , а также включающие необычные аминокислоты такие, как b -А l а в карнозине b -аланилгистидине и ансерине [ b -аланил N 2 -метил гистидине], присутствующие в мясе цыплят. Сериновые протеиназы. Механизм действия химотрипсина и карбоксипептидазы.

Ранее уже упоминалось, что поджелудочная железа ответственна за продукцию целой группы протеолитических ферментов, гидролизующих пептидные связи, образованные разными аминокислотами. Ферменты, участвующие в переваривании белков, и их специфичность в отношении пептидных связей, образуемых разными аминокислотами, приведены в табл. Наиболее важным и полно изученным представителем интестинальных протеиназ, относящихся к семейству сериновых протеиназ , является химотрипсин.

Химотрипсин представляет собой пищеварительный фермент, синтезируемый в виде зимогена ацинарными клетками поджелудочной железы. Таблица 3. Субстратная специфичность протеиназ желудочно-кишечного тракта. Расщепляемая пептидная связь. Пепсиноген А. Tyr, Phe, Trp. Энтерокиназа, Трипсин. Ala , Gly, Ser. Zn-содержащие пептидазы. Прокарбоксипепти-даза А. Прокарбоксипепти-даза В.

Arg , Lys. Отщепление N -концевых остатков за исключением Pro. Внутри ацинарных клеток новосинтезированные молекулы белка транспортируются из эндоплазматического ретикулума в аппарат Гольджи, где они окружаются белково-липидной мембраной — так образуются зимогеновые гранулы, которые в электронном микроскопе выглядят как очень плотные тельца рис.

Электронная микрофотография зимогеновых гранул в ацинарных клетках поджелудочной железы по рисунку G. Palade из Страйер Л. Зимогеновые гранулы, содержащие химотрипсиноген, накапливаются в верхушке ацинарных клеток и затем под действием гормонального или нейронального сигнала выбрасываются в проток, ведущий в двенадцатиперстную кишку.

Химотрипсиноген представлен одной полипептидной цепью из аминокислот. Цепь стабилизирована пятью дисульфидными мостиками. Активация химотрипсиногена осуществляется под действием трипсина, расщепляющего пептидную связь между аргинином и изолейцином Образующийся при этом активный p -химотрипсин действует на другие молекулы химотрипсиногена рис. Схема, иллюстрирующая последовательность стадий активации химотрипсина. Поскольку химотрипсин является одним из наиболее полно изученных ферментов, целесообразно рассмотреть его структуру и механизм действия более детально.

Молекула a -химотрипсина состоит из трех полипептидных цепей, соединенных двумя межцепочечными дисульфидными связями рис. Молекула a -химотрипсина имеет два межцепочечных дисульфидных мостика и три внутрицепочечные дисульфидные связи. Молекулярная масса a -химотрипсина составляет около Все заряженные группы, за исключением трех, необходимых для катализа, находятся на поверхности молекулы.

Равновесие реакции гидролиза сдвинуто практически полностью в сторону расщепления пептидных связей. Однако химотрипсин способен гидролизовать с высокой скоростью далеко не каждую пептидную связь. Он действует избирательно на связи, образованные карбоксильными группами ароматических кислот и аминокислот с гидрофобными радикалами большого размера, например метионина.

Характерной особенностью химотрипсина является его способность гидролизовать эфирные связи. По существу, значительная часть сведений о механизме действия химотрипсина была получена при изучении гидролиза сложных эфиров. Как было показано, химотрипсин катализирует гидролиз пептидных и эфирных связей в два отдельных этапа.

Впервые это было обнаружено при изучении кинетики гидролиза сложноэфирной связи n -нитрофенилацетата. Анализ реакции показал, что высвобождение в ходе гидролиза одного из продуктов — n -нитрофенола происходит в две стадии: сначала n -нитрофенол высвобождается взрывообразно , а затем он образуется уже с меньшей стационарной скоростью. В общих чертах процесс гидролиза n -нитрофенилацетата сводится к образованию фермент-субстратного комплекса, затем эфирная связь в субстрате расщепляется и n -нитрофенол высвобождается, при этом ацетильная группа субстрата остается ковалентно связанной в активном центре фермента.

Далее вода атакует ацетил-ферментный комплекс с образованием ацетат-иона и регенерированного фермента рис. Ацилирование: образование комплекса ацетил-фермент в качестве промежуточного продукта. Деацилирование: гидролиз промежуточного комплекса ацетил-фермент.

Быстрая начальная фаза высвобождения n -нитрофенола связана с образованием ацил-ферментного комплекса, показанного на рис. Этот этап называют ацилированием. Второй этап, называемый деацилированием , соответствует стационарной стадии реакции, являющейся одновременно лимитирующей. Ацил-ферментный комплекс оказался настолько стабильным, что в определенных условиях, его удается выделить.

После того, как при pH 3 был выделен в чистом виде этот промежуточный ацил-ферментный комплекс, удалось охарактеризовать место, по которому происходит присоединение ацильной группы к ферменту. Оказалось, что ацильная группа связана с атомом кислорода специфического остатка серина — серина Ser Именно по этой причине химотрипсин относят к группе сериновых протеиназ.

Этот остаток серина проявляет необычайно высокую реакционную способность. Его можно специфически пометить органическим фторфосфатом — диизопропилфторфосфатом рис. Диизопропилфосфат ДПФФ инактивирует химотрипсин путем образования диизопропилфосфорильного производного серина О повышенной реакционной способности серина говорит тот факт, что остальные 27 остатков серина в химотрипсине абсолютно не взаимодействуют с диизопропилфторфосфатом ДПФФ.

Кстати, химотрипсин не единственный фермент, который ингибируется ДПФФ. Многие другие протеолитические ферменты такие, как трипсин, эластаза, тромбин, бактериальный субтилизин также специфически реагируют с ДПФФ, полностью теряя при этом активность. Как и в случае химотрипсина, данные протеиназы взаимодействуют с ДПФФ за счет одного единственного остатка серина.

Таким образом, уместно говорить о существовании целого семейства сериновых протеиназ. В каталитических актах химотрипсина, однако, принимает участие не только боковой радикал Ser Было показано, что в активном центре фермента важную роль играет также остаток гистидина — His Доказать его участие в катализе удалось с помощью так называемой аффинной метки , которая связывается с химотрипсином подобно субстрату с одной стороны и образует ковалентную связь с определенной группой в активном центре, с другой стороны.

Такой меткой для химотрипсина является соединение тозил- L -фенилаланинхлорметилкетон , строение которого приведено на рис.

Структура тозил- L -фенилаланинхлорметилкетона, используемого в качестве аффинной метки химотрипсина R — тозильная группа. Наличие в молекуле метки боковой цепи, представленной фенилаланином, обеспечивает ее специфическое взаимодействие с ферментом.

Реакционноспособная группа метки — хлорметилкетон взаимодействует только с остатком His и алкилирует один из атомов азота гистидинового кольца. Взаимодействие такой аффинной метки с химотрипсином полностью лишает его ферментативной активности. Существует несколько доказательств высокой специфичности взаимодействия метки с химотрипсином:.

Белки, жиры, углеводы. Справка

Проферменты в просвете кишечника активируются до трипсина, химотрипсина, карбоксипептидаз и эластазы, соответственно, способом ограниченного протеолиза. Указанные ферменты осуществляют основную работу по перевариванию белков. Триписин, химотрипсин, эластаза являются эндопептидазами. В кишечнике под влиянием соляной кислоты, поступающей из желудка в составе пищевого комка, начинается секреция гормона секретина, который с током крови достигает поджелудочной железы и стимулирует выделение жидкой части панкреатического сока, богатого карбонат-ионами HCO 3 -.

В результате рН химуса повышается до 7,,5. Благодаря работе желудочных ферментов в химусе имеется некоторое количество аминокислот, вызывающих освобождение холецистокинина-панкреозимина. Он стимулирует секрецию другой, богатой проферментами, части поджелудочного сока, и секрецию желчи. Нейтрализация кислого химуса в двенадцатиперстной кишке происходит также при участии желчи.

Формирование желчи холерез идет непрерывно, не прекращаясь даже при голодании. Синтезируемый в поджелудочной железе трипсиноген в двенадцатиперстной кишке подвергается частичному протеолизу под действием фермента энтеропептидазы, секретируемой клетками кишечного эпителия.

От профермента отделяется гексапептид Вал-Асп-Асп-Асп-Асп-Лиз , что приводит к формированию активного центра трипсина. Трипсин специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп лизина и аргинина. Образуется из химотрипсиногена при участии трипсина и промежуточных, уже активных, форм химотрипсина, которые выстригают два дипептида из цепи профермента.

Три образованных фрагмента удерживаются друг с другом посредством дисульфидных связей. Фермент специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп фенилаланина, тирозина и триптофана. Активируется в просвете кишечника трипсином из проэластазы.

Гидролизует связи, образованные карбоксильными группами малых аминокислот аланина, пролина, глицина. Карбоксипептидазы являются экзопептидазами, то есть гидролизуют пептидные связи с С-конца пептидной цепи. Являясь экзопептидазами, аминопептидазы отщепляют N-концевые аминокислоты. Важными представителями являются аланинаминопептидаза и лейцинаминопептидаза, обладающие широкой специфичностью. Например, лейцинаминопептидаза отщепляет с N-конца белка не только лейцин, но и ароматические аминокислоты и гистидин.

Дипептидазы гидролизуют дипептиды, в изобилии образующиеся в кишечнике при работе других ферментов. Малое количество дипептидов и пептидов пиноцитозом попадают в энтероциты и здесь гидролизуются лизосомальными протеазами.

В действительности же дела с перевариванием белков в ЖКТ обстоят не совсем так как в теории: постепенно в фармакологии накапливаются факты об эффективности пептидных лекарственных препаратов при их пероральном применении.

Однако делать определенные выводы никто не спешит. Материал из Новая медицинская энциклопедии. Перейти к: навигация , поиск. Покинув желудок, пища подвергается действию панкреатического сока, кишечного сока и желчи. Категории : Переваривание белков Белки — биохимия. Навигация Персональные инструменты Войти. Пространства имён Статья Обсуждение. Просмотры Читать Просмотр История.

Навигация Заглавная страница Свежие правки Случайная статья Справка. Последнее изменение этой страницы: , 21 февраля Политика конфиденциальности Описание Новая медицинская энциклопедии Отказ от ответственности Мобильная версия.

Узнать стоимость! Опубликовано в Лекции по белкам.

Расщепление белков в тонком кишечнике

Пищевые белки химически представляют собой длинные цепи аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями. Характеристика каждого белка определяется типом аминокислот в молекуле белка и последовательностью расположения этих аминокислот. Переваривание белков в желудке. Пепсин — важный фермент желудка, расщепляющий белки. Он наиболее активен при рН 2,,0 и не активен при рН выше 5,0. Вследствие этого для проявления расщепляющего действия белка ферментом желудочный сок должен быть кислым.

Как объяснено в главе 64, железы желудка секретируют большое количество соляной кислоты. Эта кислота секретируется париетальными кислотопродуцирующими клетками желез при рН, равным приблизительно 0,8.

К моменту, когда кислота смешивается с желудочным содержимым и секретом из некислотопродуцирующих железистых клеток желудка, рН уже составляет в среднем 2,,0, что чрезвычайно благоприятно для активности пепсина. Одной из важных переваривающих особенностей пепсина является его способность переваривать белок коллаген — альбуминоподобный тип белка, который лишь незначительно расщепляется под действием других пищеварительных ферментов.

Коллаген — главная составляющая часть межклеточной соединительной ткани мяса; поэтому для расщепления белков мяса ферментами пищеварительного тракта прежде всего необходимо переварить коллагеновые нити. В связи с этим у индивида, у которого отмечается недостаток пепсина в желудочном соке, съеденное мясо хуже подвергается обработке другими пищеварительными ферментами и, следовательно, может хуже перевариваться. Это расщепление белков происходит в результате гидролиза пептидной связи между аминокислотами.

Переваривание белков секретами поджелудочной железы. Переваривание белка преимущественно происходит в верхних отделах тонкого кишечника, в двенадцатиперстной кишке и тощей кишке под воздействием протеолитических ферментов, секретируемых поджелудочной железой.

Частично расщепленные продукты белковой пищи, поступая в тонкий кишечник из желудка, подвергаются воздействию главных протеолитических панкреатических ферментов: трипсина, хемотрипсина, карбоксиполипептидазы и проэластазы. Трипсин и хемотрипсин расщепляют молекулы белка на небольшие полипептиды; карбоксиполипептидаза отщепляет отдельные аминокислоты от карбоксильного конца полипептидов.

Проэластаза, в свою очередь, превращается в эластазу, которая затем переваривает эластические волокна, частично содержащиеся в мясных продуктах. Под действием панкреатического сока небольшой процент белков переваривается до аминокислот. Большинство белков расщепляется до дипептидов и трипептидов. Переваривание белков пептидазами энтероцитов, встроенных в ворсинки тонкого кишечника.

Заключительный этап переваривания белков в просвете кишечника обеспечивается энтероцитами тонкого кишечника, которые покрыты ворсинками, преимущественно в двенадцатиперстной кишке и тощей кишке.

Эти клетки имеют щеточную каемку, которая состоит из сотен микроворсинок, выступающих над поверхностью клетки. В мембране каждой из этих микроворсинок содержатся многочисленные пептидазы, которые выступают над мембраной, где они взаимодействуют с кишечной жидкостью.

Наиболее важны два типа пептидаз : аминополипептидаза и некоторые дипептидазы. Они доводят расщепление оставшихся крупных полипептидов до дипептидов, трипептидов и меньшего числа аминокислот.

И аминокислоты, и дйпептиды с трипептидами свободно транспортируются сквозь мембрану микроворсинок во внутреннюю часть энтероцита. Наконец, внутри цитозоля энтероцитов находятся другие многочисленные пептидазы, которые специфичны для оставшихся связей между аминокислотами. В течение нескольких минут практически все оставшиеся дипептиды и трипептиды перевариваются до конечной стадии в форме отдельных аминокислот; далее они выходят через другую сторону энтероцита, а отсюда — в кровь.

Очень редко происходит всасывание пептидов и чрезвычайно редко всасывается целая молекула белка. Даже крайне малое число всосавшихся молекул цельного белка может иногда вызывать серьезные аллергические или иммунологические нарушения. Этапы переваривания жиров в кишечнике ". Информация на сайте подлежит консультации лечащим врачом и не заменяет очной консультации с ним.

Связь с нами: Медунивер - поиск Форум анонимных консультаций Контакты для вопросов Пользовательское соглашение. МедУнивер - MedUniver. Все разделы сайта. Видео по медицине. Книги по медицине. Форум врачей. Видео уроки. Физиология клетки. Эндокринная система. Пищеварительная система. Физиология клеток крови. Обмен веществ. Функции почек. Репродуктивная функция. Сенсорные системы. Физиология иммунной системы. Система кровообращения. Дыхательная система. Видео по физиологии.

Книги по физиологии. Переваривание белков. Этапы и последовательность переваривания белков Пищевые белки химически представляют собой длинные цепи аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями. Этапы переваривания жиров в кишечнике " Оглавление темы "Пищеварительные соки.

Переваривание углеводов, белков, жиров": 1. Регуляция секреции поджелудочной железы. Этапы панкреатической секреции 2. Физиология секреции желчи. Физиологическая анатомия секреции желчи 3. Состав желчи. Функция желчи в переваривании жиров 4. Холестерол и желчные камни. Секреция в двенадцатиперстной кишке 5. Секреция кишечного пищеварительного сока. Состав кишечного пищеварительного сока 6.

Секреция в толстом кишечнике. Гидролиз питательных веществ 7. Переваривание углеводов. Последовательность переваривания углеводов в ЖКТ 8. Этапы и последовательность переваривания белков 9. Переваривание жиров. Этапы переваривания жиров в кишечнике Переваривание триглицеридов.

Формирование жировых мицелл. Медунивер - поиск Чат в Telegram Мы в YouTube Мы в Вконтакте Мы в Instagram Форум консультаций наших врачей Контакты и реклама Информация на сайте подлежит консультации лечащим врачом и не заменяет очной консультации с ним.

Комментариев: 4

  1. Иванов:

    Чистая, Хорошо сказано. За что хочется сказать спасибо.

  2. ruben1941:

    А волосы, ногти…

  3. serg_bond-vlad:

    Провод подпрыгивал из-за мгновенного удлинения от перегрева.

  4. ailanys55:

    Я не понимаю, почему многие против магазинных майонезов? По составу они, примерно такие же, кроме этого во многих присутствует своя “изюминка” ( перепелинные яйца, оливковое масло т. д). Никто не скрывает состав майонеза, специальные добавки. Я уж много лет употребляю их, и не разу не отравлялся. Изготавливают их профессионалы, заинтересованные в реализации своей продукции, а значит и в ее полезности и вкусовых качествах. При таком громадном выборе данного продукта, делать его некачественным- это значит обрекать свое предприятие на провал. В чем проблема?